Ilustrație de Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
proteine sunteți polimeri biologici compus din aminoacizi. Aminoacizii, legați între ei prin legături peptidice, formează un lanț polipeptidic. Una sau mai multe lanțuri polipeptidice răsucite într-o formă 3-D formează o proteină. Proteinele au forme complexe care includ diverse falduri, bucle și curbe. Plierea în proteine se întâmplă spontan. Lipirea chimică între porțiunile lanțului polipeptidic ajută la menținerea proteinei împreună și la conferirea acesteia. Există două clase generale de molecule proteice: proteine globulare și proteine fibroase. Proteinele globulare sunt în general compacte, solubile și de formă sferică. Proteinele fibroase sunt de obicei alungite și insolubile. Proteinele globulare și fibroase pot prezenta unul sau mai multe dintre cele patru tipuri de structuri proteice.
Cele patru niveluri de structură proteică se disting unul de celălalt prin gradul de complexitate al lanțului polipeptidic. O moleculă proteică unică poate conține unul sau mai multe tipuri de structură proteică: structură primară, secundară, terțiară și cuaternară.
Structura primară descrie ordinea unică în care aminoacizii sunt legați împreună pentru a forma o proteină. Proteinele sunt construite dintr-un set de 20 de aminoacizi. În general, aminoacizii au următoarele proprietăți structurale:
Toți aminoacizii au carbonul alfa legat la un atom de hidrogen, o grupare carboxil și o grupare amino. Grupul „R” variază între aminoacizi și determină diferențele dintre acestea monomeri proteici. Secvența de aminoacizi a unei proteine este determinată de informațiile găsite în celular cod genetic. Ordinea aminoacizilor dintr-un lanț polipeptidic este unică și specifică unei anumite proteine. Modificarea unui singur aminoacid provoacă a mutația genelor, care rezultă cel mai adesea într-o proteină care nu funcționează.
Structura secundară se referă la înfășurarea sau plierea unui lanț polipeptidic care conferă proteinei forma sa 3-D. Există două tipuri de structuri secundare observate în proteine. Un tip este alfa (α) helix structura. Această structură seamănă cu un arc înfășurat și este asigurată prin legarea hidrogenului în lanțul polipeptidic. Al doilea tip de structură secundară în proteine este foaie plisată beta (β). Această structură pare să fie pliată sau pliată și este ținută împreună prin legarea hidrogenului între unitățile polipeptidice ale lanțului pliat care se află adiacente între ele.
Structura cuaternară se referă la structura unei macromolecule proteice formate prin interacțiuni între mai multe lanțuri polipeptidice. Fiecare lanț polipeptidic este denumit subunitate. Proteinele cu structură cuaternară pot consta din mai multe din același tip de subunitate proteică. De asemenea, pot fi compuse din subunități diferite. Hemoglobina este un exemplu de proteină cu structură cuaternară. Hemoglobină, găsită în sânge, este o proteină care conține fier care leagă moleculele de oxigen. Conține patru subunități: două subunități alfa și două subunități beta.
Forma tridimensională a unei proteine este determinată de structura sa primară. Ordinea aminoacizilor stabilește structura și funcția specifică a unei proteine. Instrucțiunile distincte pentru ordinea aminoacizilor sunt desemnate de gene într-o celulă. Când o celulă percepe o nevoie de sinteză de proteine, DNA se desfășoară și este transcris în an ARN copia codului genetic. Acest proces se numește Transcrierea ADN-ului. Copia ARN este atunci tradus pentru a produce o proteină. Informațiile genetice din ADN determină secvența specifică de aminoacizi și proteina specifică care este produsă. Proteinele sunt exemple de un tip de polimer biologic. Alături de proteine, hidrati de carbon, lipide, și acizi nucleici constituie cele patru clase majore de compuși organici în viață celulele.