Structura și funcția unei enzime

O enzimă este o proteină care facilitează un proces metabolic celular prin scăderea nivelului de energie de activare (Ea) pentru a cataliza reacțiile chimice dintre biomolecule. Unele enzime reduc energia de activare la niveluri atât de scăzute încât de fapt inversează reacțiile celulare. Dar, în toate cazurile, enzimele facilitează reacțiile fără a fi modificate, la fel cum arde combustibilul atunci când este utilizat.

Pentru ca reacțiile chimice să apară, moleculele trebuie să se ciocnească în condiții adecvate pe care le pot ajuta enzimele. De exemplu, fără prezența unei enzime adecvate, moleculele de glucoză și fosfat din glucoza-6-fosfat vor rămâne legate. Dar când introduci enzima hidrolază, moleculele de glucoză și fosfat se separă.

Greutatea moleculară tipică a unei enzime (greutățile atomice totale ale atomilor unei molecule) variază de la aproximativ 10.000 până la peste 1 milion. Un număr mic de enzime nu sunt de fapt proteine, ci constau în molecule mici de ARN catalitic. Alte enzime sunt complexe multiproteine ​​care cuprind mai multe subunități proteice individuale.

În timp ce mulți enzimele catalizează reacțiile unii necesită componente suplimentare de nonproteine ​​numite „cofactori”, care pot fi ioni anorganici, cum ar fi Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, sau Zn²⁺sau pot consta din molecule organice sau metalo-organice cunoscute sub numele de "coenzime".

Majoritatea enzimelor sunt clasificate în următoarele trei categorii principale, pe baza reacțiilor pe care le catalizează:

• Oxidoreductazele catalizează reacțiile de oxidare în care electronii călătoresc de la o moleculă la alta. Un exemplu: alcoolul dehidrogenază, care transformă alcoolii în aldehide sau cetone. Această enzimă face ca alcoolul să fie mai puțin toxic, deoarece îl descompun și joacă, de asemenea, un rol cheie în procesul de fermentare.
• transferazele cataliza transportul unei grupări funcționale de la o moleculă la alta. Exemple principale includ aminotransferazele, care catalizează degradarea aminoacizilor prin eliminarea grupărilor amino.
• hidrolază enzimele catalizează hidroliza, unde legăturile unice sunt defalcate la expunerea la apă. De exemplu, glucoza-6-fosfataza este o hidrolază care îndepărtează grupul fosfat din glucoza-6-fosfat, lăsând glucoza și H3PO4 (acidul fosforic).

Trei enzime mai puțin obișnuite sunt următoarele:

• liazelor catalizează defalcarea diferitelor legături chimice cu alte mijloace decât hidroliza și oxidarea, formând adesea noi legături duble sau structuri inelare. Piruvatul decarboxilază este un exemplu de liază care îndepărtează CO2 (dioxidul de carbon) din piruvat.
• isomerazele catalizează schimbările structurale ale moleculelor, provocând modificări de formă. Un exemplu: fosfat de ribuloză epimerază, care catalizează interconversia ribulozei-5-fosfatului și xilulozei-5-fosfatului.
• ligases cataliza ligatura - combinația de perechi de substraturi. De exemplu, hexokinaza este o ligază care catalizează interconversia glucozei și a ATP-ului cu glucoza-6-fosfat și ADP.

Enzimele afectează viața de zi cu zi. De exemplu, enzimele găsite în detergenții de rufe ajută la degradarea proteinelor care provoacă petele, în timp ce lipazele ajută la dizolvarea petelor de grăsime. Enzimele termotolerante și criotolerante funcționează la temperaturi extreme și sunt, în consecință, utile pentru industrie procese în care sunt necesare temperaturi ridicate sau pentru bioremediere, care apar în condiții dure, precum cele din Arcticul.

În industria alimentară, enzimele transformă amidonul în zahăr, pentru a face îndulcitori din alte surse decât cele de zahăr. În industria îmbrăcămintei, enzimele reduc impuritățile din bumbac și deprimă nevoia de substanțe chimice potențial dăunătoare utilizate în procesul de bronzare a pielii.

În cele din urmă, industria plastică caută continuu modalități de utilizare a enzimelor pentru a dezvolta produse biodegradabile.